自噬泡一溶酶体融合。自噬体通过细胞骨架微管系统运输至溶酶体 与之融合形成自噬溶酶体。 自噬体内包裹物质在溶酶体内降解。图

3.细胞中的垃圾物质的降解速度会一年不如一年，从而导致垃圾物质（脂褐素、淀粉样蛋白、交联变性修饰的各种蛋白质等）越积越多细胞骨架系统细胞骨架系统，从而影响生理生化的顺利完成，如影响神经电脉冲传导速度、影响大脑对信息的记忆、影响物质转运与合成、导致细胞中毒死亡等。 4 71 81101474 湘雅二医院 刘素芳 谭志平 王理 tmem8b-a蛋白在肺癌细胞中降解的分子机制研究 egcg 靶向 ebv lmp1 抑制 ebv 裂解复制的分子机制研究 15。亲水性信号分子(所有的肽类激素、神经递质和各种细胞因子等)均不能进入细胞.它们的受体位于细胞表面.这些受体与信号分子结合后,可以诱导细胞内发生一系列生物化学变化,从而使细胞的功能如生长、分化及细胞内化学物质的分布等发生改变,以适应微环境的变化和机体整体需要.这一过程可以称之为膜受体介导的跨膜信号转导,或者跨膜信号转。

泛素化过程中样酶活化转运至第二种样酶 但是与其它蛋白 质的泛素化修饰过程不同的是 最后磷脂酰乙醇胺 连接在 甘氨酸残基上形成 由于一能够附着于 自噬泡膜表面 所以成为自噬泡特异性的标志物。 并且在电泳过程中 一的迁移速率要快于 。因此 在的免疫印记 通常出现两条带一的表观分子量为 的表观分子量为 一的含量或 一的比例与自噬泡的数量呈正相关。当哺乳动物细 胞发生白噬时 细胞内的含量及一向一的转化均明显增加。因此 通过检测细胞内 的含量变化 可以快速而方便地判断细胞状态 判断其 自噬是被诱导还是被抑制。 的类泛素化加工过程引自在细胞内并不以单体形式自由存在 而是参与一些大分子复合物的形成 在这些复合物里完成了自身的脂质化修饰 并且 自噬的正常进行也依赖与这些蛋白的相互作用。随着三维结构的解析 其分子内部形成的两个疏水性“口袋”是识别其它蛋白的关键 这两段序列在浙江大学博士学位论文 及其同系物里较为保守 研究证实 这些位点的突变使与其它蛋白的 相互作用减弱或消失 导致其参与自噬泡形成的能力丧失 。通过这段序列和许多胞质蛋白相互作用 从而为自噬泡的形成带来 部分膜和底物。 通过免疫沉淀的方法 目前已经发现了一百多种相互作用的蛋白质 这些蛋白广泛分布在细胞内各个组分 并且其中超过 的是核蛋白 。

通过形态学观察 也被发现在细胞核内有较强分布 但在细胞核内与这些蛋白的相互作用有何意义不清 因此需要对胞质中发挥功能的在细胞核内存在的必要性进行探讨。 在细胞核内并没有与结合 说明并不作为转录因子而存在 。在细胞内定位受到蛋白 蛋白相互作用的影响 过表达某 些细胞质中与有相互作用的蛋白可以使核内定位的显著减少 同时白 噬泡的形成也受到了明显抑制 提示在核内的定位 对自噬十分重要。通过对核内与有相互作用蛋白的分析 发现这些组分有 很多对自噬具有调控作用。也被命名为是最初被认为是核内 的共转录因子 但随着其与相互作用的发现 它的自噬功能被更多的关注 自噬诱导下会出核 并且直接参与白噬泡膜的形成 虽然机制并不清楚 但被认为与协助结合到膜上有 。以上结果提示通过与核内一些蛋白的相互作用在自 噬中具有重要意义。 最近发现了另外一个在核内与相互作用的蛋白 作为一个脱乙酰 化酶它能介导在酵母里的同源物的脱乙酰化 同时相关研究相继证实 其活性对自噬泡的形成至关重要 。而与作用相反的乙酰化酶则对自噬具有显著的抑制作用 并且它是介导乙酰化的关键酶 。自合成以后会经历 多种翻译后修饰作用 某些位点的修饰会通过影响的连接而抑制白噬泡的形 。

病毒或者胞浆内的核酸能够激活 eris 并使之招募 stat6 和 tbk1， tbk1 能够磷酸化 stat6，stat6 磷酸化化之后能够发生二聚化并转移到细胞 核中诱导特定的基因， 特别是与免疫细胞回巢相关的基因的表达。常见的有：①lak细胞：用高浓度il-2激活病人自体或正常供者的外周血单个核细胞②til细胞：从切除的瘤组织或癌性胸腹水中分离淋巴细胞，体外经il-2诱导激活和扩增③cd3ak细胞：用抗cd3单抗辅以小剂量il-2激活外周血单个核细胞④ctl细胞：用特异性多肽抗原体外诱导ctl克隆。11.抗促癌及诱导癌细胞的分化作用葛根的有效成分提取物、大豆甙元可抑制hl-60细胞增殖，使细胞由原始的早幼粒发育为趋向成熟的中幼粒、脱幼粒以及成熟的杆状粒，分叶核细胞，提取物对hl-60细胞周期移行呈g1期阻断作用。

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